Enzymer: Egenskaper, struktur og fullstendig arbeidsmåte

Måten enzymer fungerer på er å senke aktiveringsenergien som trengs for å starte en reaksjon. Dette gjøres for å redusere tiden det tar for reaksjoner i kroppen.

Når man fordøyer mat, er det biomolekylære stoffer i form av proteiner som hjelper til med å endre formen på matstoffmolekylene til stoffer som kroppen trenger.

For eksempel omdannes sukker til nyttig energi for kroppen. Disse biomolekylene kalles enzymer.

Enzymer hjelper metabolske prosesser. Dermed er det veldig viktig for menneskekroppen.

Definisjon og funksjon av enzymer

Enzymer er biomolekyler i form av proteiner som fungerer som katalysatorer (forbindelser som fremskynder reaksjonsprosessen uten å reagere fullstendig) i en organisk kjemisk reaksjon.

Det opprinnelige molekylet i den enzymatiske prosessen, kalt substrat, vil bli akselerert til et annet molekyl som kalles et produkt.

Enzymer har generelt følgende funksjoner:

• Fremskynde eller senke en kjemisk reaksjon.

• Regulering av en rekke forskjellige reaksjoner på samme tid som enzymet syntetiseres i form av en inaktiv enzymkandidat, og deretter aktiveres i miljøet under de rette forholdene.

• arten av enzymet som ikke reagerer med substratet er den mest fordelaktige i en akselerert kjemisk reaksjon i organismens kropp.

Egenskaper av enzymer

Følgende er en forklaring på egenskapene til enzymet som vi trenger å vite:

1. Biokatalysator.

Det er en katalysator, nemlig enzymer er katalytiske forbindelser som fremskynder en kjemisk reaksjon uten å reagere. Mens enzymer kommer fra organismer, er de også kjent som biokatalysatorer.

2. Kan varmes opp

Enzymer påvirkes sterkt av temperaturen. Enzymer har den optimale temperaturen for å utføre sine funksjoner.

Vanligvis ved en temperatur på 37 ºC. Hvis det ved ekstreme temperaturer kan skade enzymarbeidet. Inaktive enzymer har temperaturer under 10 ºC, mens de denatureres ved temperaturer over 60 ºC.

Det er noen unntak, for eksempel gruppen av gamle bakterier i svært ekstreme områder, for eksempel metanogen-gruppen, de har enzymer som fungerer ved temperaturer på 80 ºC.

3. Vær spesifikk

Enzymer vil binde seg til substrater som er i stand til å binde seg til den aktive siden av enzymet.

De spesifikke egenskapene til enzymet tjener som grunnlag for navnet. Navnet på dette enzymet er vanligvis hentet fra typen substrat som er bundet eller typen reaksjon som finner sted.

For eksempel amylase, et enzym som spiller en rolle i å bryte ned stivelse som er et polysakkarid (komplekst sukker) til enklere sukker.

4. Påvirket av pH

Dette enzymet fungerer i en nøytral atmosfære (6,5 - 7). Men noen enzymer er optimale ved sur pH som Pepsinogen, eller ved alkalisk pH som Trypsin.

5. Arbeid frem og tilbake

Enzymer som bryter ned forbindelse A til B, så vel som enzymer hjelper reaksjonen, danner forbindelse B fra forbindelse A.

6. Bestemmer ikke reaksjonsretningen

Enzimbukan bestemmer hvor reaksjonen vil gå. Forbindelsen som trengs mer er punktet i retning av en kjemisk reaksjon. For eksempel mangler kroppen glukose, den vil kunne bryte ned reserve sukker (glykogen) og omvendt.

7. Bare en liten mengde er nødvendig

Mengden som brukes som katalysator trenger ikke være mye. Ett enzymmolekyl kan fungere mange ganger, så lenge molekylet ikke blir skadet.

8. Er en kolloid

Fordi enzymer er sammensatt av proteinkomponenter, klassifiseres enzymegenskapene som kolloider. Enzymer har veldig store overflater mellom partikler, slik at deres aktivitetsfelt også er stort.

9. Enzymer er i stand til å senke aktiveringsenergien

Aktiveringsenergien til en reaksjon er mengden energi i kalorier som kreves for å bære alle molekylene i 1 mol av forbindelsen ved en viss temperatur til overgangsnivået på toppen av energigrensen.

Hvis en kjemisk reaksjon tilsettes med en katalysator, nemlig et enzym, kan aktiveringsenergien senkes og reaksjonen vil gå raskere.

Enzymstruktur

Enzymer er komplekse 3-dimensjonale. Enzymer har en spesiell form for binding til underlag. Den komplette formen av enzymer kalles haloenzymer. Enzymer består av 3 hovedkomponenter

1. Hovedkomponenter av protein.

Proteindelen av enzymet kalles apoenzym. Apoenzymer eller andre begreper apoproteiner.

2. Proteseklynger

Denne enzymkomponenten er ikke et protein som består av to typer, nemlig Koenzymer og medfaktorer. Koenzymer eller kofaktorer som er veldig tett bundet, er til og med bundet av kovalente bindinger med enzymer.

Koenzymer

Koenzymer kalles ofte kosubstrater eller andre substrater. Koenzymer har lav molekylvekt. Koenzymer er stabile mot oppvarming. Koenzymer er bundet til enzymer ikke-kovalent. Koenzymer fungerer for å transportere små molekyler eller ioner (spesielt H +) fra ett enzym til et annet, for eksempel: NAD. Visse enzymer hvis aktiviteter trenger koenzymer, må til og med være til stede. Koenzymer er vanligvis i form av B-komplekse vitaminer som har gjennomgått strukturelle endringer. Noen eksempler på koenzymer: tiaminpyrofosfat, flavin adenin dinocleate, nikotinamid adenin dinukleotode, Pyridoxal fosfat og koenzym A.

Kofaktorer

Kofaktorer fungerer for å endre strukturen til den aktive regionen og / eller er nødvendig av substratet for å binde seg til den aktive regionen. Eksempler på ko-faktorer: som kan være små molekyler eller ioner: Fe ++, Cu ++, Zn ++ , Mg ++, Mn, K, Ni, Mo og Se.

3. Enzyme Active Side (aktivt nettsted)

Denne siden er den delen av enzymet som binder seg til substratet, dette området er veldig spesifikt fordi bare det egnede substratet kan feste eller binde seg til denne siden. Enzymer er proteiner som har en kuleformet struktur. Den squiggly strukturen av enzymet fører til at et område kjent som den aktive regionen eksisterer.

SLIK FUNGERER ENZYMENE

Måten enzymer fungerer på å akselerere kjemiske reaksjoner er ved å samhandle med substratet, hvorpå substratet vil bli omdannet til et produkt. Hvis et produkt dannes, vil enzymet være i stand til å rømme fra substratet.

Dette er fordi enzymer ikke kan reagere med underlaget. Det er to teorier som beskriver hvordan enzymer fungerer, nemlig Lock Theory og Induction Theory.

Hengelåseteori

Grunnleggeren av denne teorien var Emil Fischer i 1894. Enzymer vil ikke binde seg til et substrat som har samme form (spesifikk) som det aktive stedet for enzymet. Det vil si at bare substrater som har en spesifikk form kan forholde seg til enzymet.

Enzymer er illustrert som nøkler og underlag som låser. fordi lås og nøkkel vil ha samme sidekamp for å kunne åpne eller omvendt.

Svakheten ved denne teorien er at den ikke klarer å forklare enzymets stabilitet ved bryterpunktet for enzymreaksjonen. Den andre teorien er teorien om induksjon

Induksjonsteori

Daniel Koshland i 1958 var den som brukte denne teorien, enzymer har en fleksibel aktiv side. Bare substratet som har de samme spesifikke bindingspunktene, vil indusere den aktive siden av enzymet slik at det passer (dannes som et substrat).

Teorien om induksjon av induksjon er det som kan svare på manglene ved teorien om låser og nøkler. Derfor er denne teorien mest anerkjent av forskere for å kunne forklare hvordan enzymer fungerer.

Dette er en forklaring på arten, strukturen og virkemåten til enzymer. Forhåpentligvis kan det gi oss innsikt.